<!DOCTYPE HTML PUBLIC "-//W3C//DTD HTML 4.01 Transitional//EN">
<html>
  <head>
    <meta http-equiv="content-type" content="text/html;
      charset=ISO-8859-1">
  </head>
  <body bgcolor="#ffffff" text="#000000">
    <b>Living deep: Structural basis of piezophilic adaptation</b><br>
    ELMA group. Institut de Biologie Structurale J.-P. Ebel &#8211; Grenoble &#8211;
    France<br>
    <a class="moz-txt-link-freetext"
      href="http://www.ibs.fr/groupes/groupe-extremophiles-et-grands/">http://www.ibs.fr/groupes/groupe-extremophiles-et-grands/</a><br>
    <br>
    We are recruiting a post-doctoral scientist interested in life
    adaptation to extreme conditions. The position is for 2 years and is
    funded by the french national agency for research (ANR)<br>
    <br>
    A high-pressure environment characterizes our planet. For more than
    60 % of the biosphere pressure is greater than 100 bars and it can
    reach 1000 bars in the deepest sea trenches, like the Marianna&#8217;s
    trench. However, in these extreme conditions, a vast biodiversity of
    adapted micro-organisms (piezophiles) can be encountered. So far,
    the molecular mechanisms that facilitate proteins function under
    high pressure remain obscurs. Beside interests to understand
    fundamental protein folding processes and life evolution, this
    information is essential to develop biotechnological application
    from deep sea enzymes.<br>
    This work will be performed in the framework of a collaborative
    network including ENS Lyon and IFREMER-UBO in Brest in which a new
    archaeon from the Pyroccoccus phylum was recently discovered and was
    called Pyrococcus yayanosii CH1. This microbe is the first obligate
    piezophile as it is only able to grow under pressure (optimal
    growth: 98&deg;C and 520 bars).<br>
    The project is based on the study of two protein families, for which
    the biochemistry is well handled by the team: large peptidases
    complexes and lactate/malate dehydrogenase (LDH/MalDH). These
    proteins play key roles in metabolic adaptation to deep sea
    ecosystem and allow combining structural approaches (protein
    crystallography, small-angle scattering...) and biochemical
    approaches (oligomer stability, enzymatic activity measurements...).
    The candidate will study the molecular effects of high
    pressure/temperature by comparing the structural and functional
    properties of different proteases and<br>
    LDH/MalDH from Thermococcus and Pyrococcus phylums (including
    Pyrococcus yayanossi CH1) isolated at various water depths.<br>
    <br>
    The ELMA team possesses a fully-fledged wet laboratory for all
    biochemical steps and the project will benefit from privileged
    access to large facilities (synchrotron and neutron sources) as well
    as from latest developments in high-pressure biophysics:
    high-pressure protein crystallography, for which the ELMA team is a
    world leader, small-angle x-ray scattering under high-pressure,
    UV-Visible spectrophotometer and fluorimeter both equipped with a
    high-pressure vessel.<br>
    <br>
    The candidate should have a background in biochemistry with a strong
    interest in structural approaches or a physico-chemistry background
    with a strong interest for biophysics.<br>
    Candidatures, including CV, intention letter and the names and
    contact information of referees, as well as informal inquiries
    should be sent to Eric Girard (eric.girard at ibs.fr) and Bruno
    Franzetti (bruno.franzetti at ibs.fr).<br>
    <br>
    Relevant publications from the team:<br>
    Coquelle et al (2007) Activity, stability and structural studies of
    lactate dehydrogenases adapted to extreme thermal environments. J
    Mol Biol 374: 547-562.<br>
    Dura et al (2009) The structural and biochemical characterizations
    of a novel TET peptidase complex from Pyrococcus horikoshii reveal
    an integrated peptide degradation system in hyperthermophilic
    Archaea. Mol Microbiol 72: 26-40.<br>
    Girard et al. (2011). Structure-function perturbation and
    dissociation of tetrameric urate oxidase by high-hydrostatic
    pressure. Biophys J 98: 2365-2373.<br>
    <pre class="moz-signature" cols="72">-- 
***************************************************************

Eric Girard
Extremophiles and Large Macromolecular Assemblies (ELMA) group
Institut de Biologie Structurale J.-P. Ebel
UMR 5075 CEA-CNRS-UJF-PSB
41, Rue Jules Horowitz
38027 Grenoble Cedex 1, France
Web site: <a class="moz-txt-link-freetext" href="http://www.ibs.fr/">http://www.ibs.fr/</a>

***************************************************************

</pre>
  </body>
</html>