<div dir="ltr"><div><div>Dear All,<br><br></div>I have solved a complex structure of two proteins, and a reviewer has asked to compare the altered interface binding of one particular binding partner (protein2) in this complex to various other similar deposited PDBs through r.m.s.d. calculations and rotation/translation matrices.<br>

<br></div><div>After aligning ~4 structures from the PDB (specifically aligning 1 chain to the other binding partner, protein1) to my structure, I want to calculated the rmsd before and after re-aligning the deposited structures (containing protein2) to my complexed protein2.<br>

<br></div><div>I have used the superpose utility in phenix to align the C-alphas, however, I am getting very large rmsd values after alignment (~3.3). This is rather strange as the aligned proteins are essentially the exact same, both in sequence and secondary structure.� Using various different programs such as SSM, Coot, and others give me an rmsd value of ~1, which is far more reasonable, but they do not output a &quot;start&quot; rmsd value.<br>

<br></div><div>Any suggestions on what the cause of this large rmsd value? Or possibly another program that could provide start and final rmsd values along with rotation/translation matrices for alignment?<br><br>Thanks,<br>

Bret<br></div></div>