<html>
  <head>

    <meta http-equiv="content-type" content="text/html; charset=ISO-8859-15">
  </head>
  <body text="#000000" bgcolor="#FFFFFF">
    Hello everyone,<br>
    <br>
    I am in the final rounds of refining my protein at high resolution
    and currently trying to model an alternative conformation of a Chl <i>a</i>-phytol
    chain. I inserted a second phytol chain with coot - worked out well
    so far (alternate chain identifiers A and B for both phytol chains).
    After using phenix.refine, however, the occupancy of the second
    phytol chain was refined to 0. When splitting the whole Chl molecule
    the occupancy refines to sensible values (0.34 and 0.66). We would
    prefer to only model the phytol chain in alternate conformation as
    the macrocycle superpose perfectly. Any suggestions regarding the
    occupancy problem?<br>
    <br>
    Another issue concerns restraints. We tried to turn of specific
    nonbonded restraints and found a phenixbb message from 2007:
<a class="moz-txt-link-freetext" href="http://www.phenix-online.org/pipermail/phenixbb/2007-September/011734.html">http://www.phenix-online.org/pipermail/phenixbb/2007-September/011734.html</a><br>
    Are there any news/updates on this matter?<br>
    <br>
    Any help appreciated!<br>
    Thanks,<br>
    Moritz<br>
    <pre class="moz-signature" cols="72">-- 
Moritz M. Machelett
Ruhr University Bochum
Protein Crystallography, Department of Biophysics, ND04/396
44780 Bochum
Tel: +49-(0)234/32-25754</pre>
  </body>
</html>