<html>
  <head>
    <meta content="text/html; charset=windows-1252"
      http-equiv="Content-Type">
  </head>
  <body bgcolor="#FFFFFF" text="#000000">
    <div class="moz-cite-prefix">Dear Pavel,<br>
      <br>
      yes, such an exact prediction of ordered water molecules might be
      very helpful. I was sure that somebody else had this idea already.
      <br>
      I was playing around with a few datasets truncated a low
      resolution (3.5 - 4.0 A) and then compared Rwork/Rfree using an
      input model with and without water molecules. Clearly the water
      molecules had a large contribution in the refinement of  these
      artificially truncated datasets. Sascha pointed me to an example
      in your paper from 2002:<br>
      <br>
      Lunin, V.Y., Afonine, P. &amp; Urzhumtsev, A.G. (2002)
      "Likelihood-based refinement. 1. Irremovable model errors.". Acta
      Cryst., A58, 270-282.
      <br>
      <br>
      I had a look into the  literature to get an idea and found several
      programs evaluating the inner shell water molecules and some
      programs predicting water positions. I had a try only on a few
      programs. I found that a nice summary is given in the publication
      on an approach called WaterDock:<br>
      <br>
      Ross GA, Morris GM, Biggin PC (2012) "Rapid and accurate
      prediction and scoring of water molecules in protein binding
      sites." PLoS One 7(3):e32036. <br>
      <br>
      But before analyzing many structures and see whether it might work
      in general,  my aim is much simpler. I have high resolution
      structures of with water molecules and try to implement the
      ordered water molecules into the refinement of a protein complex
      at low resolution. My approach was maybe a bit of naive so far but
      I am sure there is good way to do that. <br>
      <br>
      Best wishes, Guenter<br>
      <br>
    </div>
    <blockquote cite="mid:546928AF.5090206@lbl.gov" type="cite">
      <meta content="text/html; charset=windows-1252"
        http-equiv="Content-Type">
      Hello,<br>
      <br>
      I tried this idea back in 2004. In a nutshell: using all (or
      categorized subset of) structures in PDB we can learn about
      distribution of structured water and given this knowledge we can
      build an a priori contribution of scattering arising from such
      water to the scattering of any given new structure or a structure
      at low resolution (where the water is not visible in maps).<br>
      <br>
      Either I did not spend enough time on this or the idea wasn't
      viable, but one way or another this did not work in my hands. I
      think it may be worth revisiting this 10 years later! Perhaps I
      would do it better now than back then!<br>
      <br>
      All the best,<br>
      Pavel<br>
      <br>
      <div class="moz-cite-prefix">On 11/16/14 2:19 PM, Nathaniel Echols
        wrote:<br>
      </div>
      <blockquote
cite="mid:CALeAa1M3mUeYcWEYNEBjtCt21UcSExt+o-j8P-mnDXOsUtN+YQ@mail.gmail.com"
        type="cite">
        <div dir="ltr">I will leave it to others to debate the wisdom of
          this strategy, but to answer the purely technical question:
          <div class="gmail_extra"><br>
            <div class="gmail_quote">On Sun, Nov 16, 2014 at 2:06 PM,
              Guenter Fritz <span dir="ltr">&lt;<a
                  moz-do-not-send="true"
                  href="mailto:guenter.fritz@uni-konstanz.de"
                  target="_blank">guenter.fritz@uni-konstanz.de</a>&gt;</span>
              wrote:<br>
              <blockquote class="gmail_quote" style="margin:0 0 0
                .8ex;border-left:1px #ccc solid;padding-left:1ex">Is it
                possible to use protein and water atoms from the
                reference models to generate restraints for the low
                resolution refinement?<br>
              </blockquote>
              <div><br>
              </div>
              <div>I don't think so.  You'll probably find it easier to
                refine the atoms separately, i.e. one run with reference
                model and the individual sites selection set to "not
                resname HOH", followed by a run with harmonic restraints
                on waters and selection "resname HOH".  Alternately, you
                could try applying harmonic restraints to the entire
                model, although I suspect that the waters and protein
                require different weights (or sigmas).</div>
              <div><br>
              </div>
              <div>-Nat<br>
              </div>
            </div>
          </div>
        </div>
      </blockquote>
      <br>
      <br>
      <fieldset class="mimeAttachmentHeader"></fieldset>
      <br>
      <pre wrap="">_______________________________________________
phenixbb mailing list
<a class="moz-txt-link-abbreviated" href="mailto:phenixbb@phenix-online.org">phenixbb@phenix-online.org</a>
<a class="moz-txt-link-freetext" href="http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb">http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb</a>
</pre>
    </blockquote>
    <br>
  </body>
</html>