<html>
  <head>
    <meta content="text/html; charset=windows-1252"
      http-equiv="Content-Type">
  </head>
  <body bgcolor="#FFFFFF" text="#000000">
    No, this is different. Note: you restrain to high-res structure, not
    add it to the model.<br>
    Pavel<br>
    <br>
    <div class="moz-cite-prefix">On 11/24/14 10:54 PM, Frank von Delft
      wrote:<br>
    </div>
    <blockquote cite="mid:547427B0.5040002@sgc.ox.ac.uk" type="cite">
      <meta content="text/html; charset=windows-1252"
        http-equiv="Content-Type">
      <div class="moz-cite-prefix">Well, we happily restrain (these
        days) low resolution structures to high resolution structures.�
        I see no philosophical difference. <br>
        <br>
        <br>
        On 25/11/2014 05:58, Pavel Afonine wrote:<br>
      </div>
      <blockquote cite="mid:54741A8A.4000208@lbl.gov" type="cite">
        <meta http-equiv="Content-Type" content="text/html;
          charset=windows-1252">
        Hi Guenter,<br>
        <br>
        while I clearly understand your motivations, I don't feel very
        comfortable with placing explicit atoms that are not supported
        by the data. <br>
        <br>
        The fact that those atoms are present in high-resolution
        structure does not mean that they are also present in
        low-resolution structure. You can argue that adding these waters
        improves Rfree and you may think of it as an improvement.
        However, as a counterargument one can say that R-factor is a
        global metric that is unlikely to be sensitive to
        adding/removing just one single molecule. Therefore, while
        adding bulk of "structured" waters may be an improvement in
        general this still does not mean that all the waters you add are
        true and good ones. Say what if 70% of them are good and 30% are
        rubbish? In this case still Rfree may improve because you add
        more good water than bad, but adding bad ones is
        counterproductive anyway and introduces model bias and thus must
        be avoided.<br>
        <br>
        All the best,<br>
        Pavel<br>
        <br>
        <div class="moz-cite-prefix">On 11/17/14 1:33 AM, Guenter Fritz
          wrote:<br>
        </div>
        <blockquote cite="mid:5469C0DE.5040802@uni-konstanz.de"
          type="cite">
          <div class="moz-cite-prefix">Dear Pavel,<br>
            <br>
            yes, such an exact prediction of ordered water molecules
            might be very helpful. I was sure that somebody else had
            this idea already. <br>
            I was playing around with a few datasets truncated a low
            resolution (3.5 - 4.0 A) and then compared Rwork/Rfree using
            an input model with and without water molecules. Clearly the
            water molecules had a large contribution in the refinement
            of� these artificially truncated datasets. Sascha pointed me
            to an example in your paper from 2002:<br>
            <br>
            Lunin, V.Y., Afonine, P. &amp; Urzhumtsev, A.G. (2002)
            "Likelihood-based refinement. 1. Irremovable model errors.".
            Acta Cryst., A58, 270-282. <br>
            <br>
            I had a look into the� literature to get an idea and found
            several programs evaluating the inner shell water molecules
            and some programs predicting water positions. I had a try
            only on a few programs. I found that a nice summary is given
            in the publication on an approach called WaterDock:<br>
            <br>
            Ross GA, Morris GM, Biggin PC (2012) "Rapid and accurate
            prediction and scoring of water molecules in protein binding
            sites." PLoS One 7(3):e32036. <br>
            <br>
            But before analyzing many structures and see whether it
            might work in general,� my aim is much simpler. I have high
            resolution structures of with water molecules and try to
            implement the ordered water molecules into the refinement of
            a protein complex at low resolution. My approach was maybe a
            bit of naive so far but I am sure there is good way to do
            that. <br>
            <br>
            Best wishes, Guenter<br>
            <br>
          </div>
          <blockquote cite="mid:546928AF.5090206@lbl.gov" type="cite">
            Hello,<br>
            <br>
            I tried this idea back in 2004. In a nutshell: using all (or
            categorized subset of) structures in PDB we can learn about
            distribution of structured water and given this knowledge we
            can build an a priori contribution of scattering arising
            from such water to the scattering of any given new structure
            or a structure at low resolution (where the water is not
            visible in maps).<br>
            <br>
            Either I did not spend enough time on this or the idea
            wasn't viable, but one way or another this did not work in
            my hands. I think it may be worth revisiting this 10 years
            later! Perhaps I would do it better now than back then!<br>
            <br>
            All the best,<br>
            Pavel<br>
            <br>
            <div class="moz-cite-prefix">On 11/16/14 2:19 PM, Nathaniel
              Echols wrote:<br>
            </div>
            <blockquote
cite="mid:CALeAa1M3mUeYcWEYNEBjtCt21UcSExt+o-j8P-mnDXOsUtN+YQ@mail.gmail.com"
              type="cite">
              <div dir="ltr">I will leave it to others to debate the
                wisdom of this strategy, but to answer the purely
                technical question:
                <div class="gmail_extra"><br>
                  <div class="gmail_quote">On Sun, Nov 16, 2014 at 2:06
                    PM, Guenter Fritz <span dir="ltr">&lt;<a
                        moz-do-not-send="true"
                        href="mailto:guenter.fritz@uni-konstanz.de"
                        target="_blank">guenter.fritz@uni-konstanz.de</a>&gt;</span>
                    wrote:<br>
                    <blockquote class="gmail_quote" style="margin:0 0 0
                      .8ex;border-left:1px #ccc solid;padding-left:1ex">Is

                      it possible to use protein and water atoms from
                      the reference models to generate restraints for
                      the low resolution refinement?<br>
                    </blockquote>
                    <div><br>
                    </div>
                    <div>I don't think so.� You'll probably find it
                      easier to refine the atoms separately, i.e. one
                      run with reference model and the individual sites
                      selection set to "not resname HOH", followed by a
                      run with harmonic restraints on waters and
                      selection "resname HOH".� Alternately, you could
                      try applying harmonic restraints to the entire
                      model, although I suspect that the waters and
                      protein require different weights (or sigmas).</div>
                    <div><br>
                    </div>
                    <div>-Nat<br>
                    </div>
                  </div>
                </div>
              </div>
            </blockquote>
          </blockquote>
        </blockquote>
        <br>
        <fieldset class="mimeAttachmentHeader"></fieldset>
        <br>
        <pre wrap="">_______________________________________________
phenixbb mailing list
<a moz-do-not-send="true" class="moz-txt-link-abbreviated" href="mailto:phenixbb@phenix-online.org">phenixbb@phenix-online.org</a>
<a moz-do-not-send="true" class="moz-txt-link-freetext" href="http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb">http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb</a>
</pre>
      </blockquote>
      <br>
    </blockquote>
    <br>
  </body>
</html>