<div dir="ltr">Dear all<div><br></div><div>Thanks for all the advice and suggestions.</div><div><br></div><div>After multiple attempts I believe we were actually building too many residues to the N-terminus (!). It also appeared the region is complicated by extra density (seems to be EDO, likely degraded from PEG), which were mis-treated as protein. Deleting the nearby mis-placed residues allowed the green blobs to be fitted.</div><div><br></div><div>Thanks again!</div><div><br></div><div>Sam</div><div><br></div><div><br><br></div></div><br><div class="gmail_quote"><div dir="ltr" class="gmail_attr">On Mon, 29 Apr 2019 at 20:08, Grüne Tim (PSI) &lt;<a href="mailto:Tim.Gruene@psi.ch" target="_blank">Tim.Gruene@psi.ch</a>&gt; wrote:<br></div><blockquote class="gmail_quote" style="margin:0px 0px 0px 0.8ex;border-left:1px solid rgb(204,204,204);padding-left:1ex">




<div>
<div style="direction:ltr;font-family:Tahoma;color:rgb(0,0,0);font-size:10pt">
<div>Dear Sam,</div>
<div><br>
</div>
<div>at 1.5A you might expect to see holes in the aromatic rings and at least a den in the proline residue.</div>
<div>The region of your screen shot is quite noisy - either you integrated your data too far into the noise, or there is more than one conformation of the side chain. You can split the range of offending residues, including 1-2 either side, and see if coot
 models the second one reasonably.</div>
<div><br>
</div>
<div>Best,</div>
<div>Tim<br>
</div>
<div style="font-family:&quot;Times New Roman&quot;;color:rgb(0,0,0);font-size:16px">
<hr>
<div id="gmail-m_-3378778100627656686gmail-m_962665449529649097gmail-m_-4864365268478290979gmail-m_-4296642869133956242divRpF63072" style="direction:ltr"><font size="2" face="Tahoma" color="#000000"><b>From:</b> <a href="mailto:phenixbb-bounces@phenix-online.org" target="_blank">phenixbb-bounces@phenix-online.org</a> [<a href="mailto:phenixbb-bounces@phenix-online.org" target="_blank">phenixbb-bounces@phenix-online.org</a>] on behalf of Sam Tang [<a href="mailto:samtys0910@gmail.com" target="_blank">samtys0910@gmail.com</a>]<br>
<b>Sent:</b> Friday, April 26, 2019 2:38 PM<br>
<b>To:</b> PHENIX user mailing list<br>
<b>Subject:</b> [phenixbb] modelling into positive densities<br>
</font><br>
</div>
<div></div>
<div>
<div dir="ltr">
<div dir="ltr">
<div dir="ltr">Hello,<br clear="all">
<div>
<div dir="ltr" class="gmail-m_-3378778100627656686gmail-m_962665449529649097gmail-m_-4864365268478290979gmail-m_-4296642869133956242gmail_signature">
<div dir="ltr">
<div dir="ltr">
<div style="font-size:12.7273px"><br>
</div>
</div>
</div>
</div>
</div>
<div><font color="#000000"><span style="font-size:12.7273px">I am refining a structure solved to 1.5A by MR. Rw/Rf were 0.17/0.22 which seem acceptable to me. At the very beginning part of the protein the electron density is a bit wobbly. I am able to build
 the residues into the positive densities. But after phenix.refine the chain always shifts away a bit and leaves the green blobs there. </span></font></div>
<div><br>
</div>
<div>(Photo: <a href="https://drive.google.com/open?id=1UngAJuEUt1S0LwPybMJLw2E1xA4cNM3R" rel="noopener noreferrer" target="_blank">https://drive.google.com/open?id=1UngAJuEUt1S0LwPybMJLw2E1xA4cNM3R</a>)<br>
</div>
<div><br>
</div>
<div>I am thinking if this can be solved by adjusting the target weights. Or can I apply certain restraints only to those few residues?</div>
<div><br>
</div>
<div>I refined XYZ (reciprocal space), XYZ (real space), individual B-factors, TLS and occupancies.</div>
<div><br>
</div>
<div>Thanks in advance.</div>
<div><br>
</div>
<div>Regards</div>
<div><br>
</div>
<div>Sam</div>
</div>
</div>
</div>
</div>
</div>
</div>
</div>

</blockquote></div>