<div dir="ltr">&gt; Could it be the state of your iron is different from<br>&gt; what metal_coordination assumed in making the .edits file?<br><br>Yes, you&#39;re absolutely right, and I hadn&#39;t found documentation for phenix.metal_coordination to help me gauge whether &#39;my&#39; irons were like those used to inform how phenix generated the edits file. Do you happen to know on what the tool bases its ideal distances? <div><br></div><div>Do you have any references you can share that discuss how Fe-ligand distances change with charge and spin state, whether its observable in crystal structures or solution? Or, maybe you can suggest search terms to help me out as I am quite naive about bio-inorganic chemistry?</div><div>Emily.<br></div><div><br></div><div><br></div><div>&gt; eab<br>&gt;<br>&gt;<br>&gt; On 05/20/2015 07:03 PM, Emilia C. Arturo (Emily) wrote:<br>&gt;&gt;<br>&gt;&gt; I&#39;m refining a model at 2.9 A, where four chains are in the ASU, and<br>&gt;&gt; each active site has an iron with a few ligands; the configuration of<br>&gt;&gt; this active site is the topic here.<br>&gt;&gt;<br>&gt;&gt; Currently the iron-ligand distances are not ideal (according to<br>&gt;&gt; CheckMyMetal and the ideal distances generated by<br>&gt;&gt; phenix.metal_coordination), but they are within a range observed<br>&gt;&gt; previously for structures of truncated versions of this enzyme;<br>&gt;&gt; furthermore, the more the metal-ligand distances change towards ideal<br>&gt;&gt; distances, the more positive and negative density I observe in the<br>&gt;&gt; Fo-Fc, so it appears that this deviation from the &#39;ideal&#39; is supported<br>&gt;&gt; by the data. However, when I use the &#39;Optimize X-ray/stereochemistry<br>&gt;&gt; weights&#39; option during refinement, the metal-ligand distances change<br>&gt;&gt; (the metal appears to do most of the moving), getting closer to ideal,<br>&gt;&gt; and this generates more positive and negative density in the Fo-Fc<br>&gt;&gt; map). However, clearly it&#39;s nice that optimizing the<br>&gt;&gt; X-ray/stereochemistry weights reduces R-free (and keeps the R-f/R-work<br>&gt;&gt; ratio fine as well).<br>&gt;&gt;<br>&gt;&gt; So what is the most appropriate approach here, in order to keep the<br>&gt;&gt; metal-ligand distances that best support the data, but still reap the<br>&gt;&gt; benefits of the optimized stereochemistry weights?<br>&gt;&gt;<br>&gt;&gt; Some details of the structure and refinement are these:<br>&gt;&gt; The iron in each of the four chains in the ASU is coordinated with<br>&gt;&gt; atoms from two histidines, a glutamate, and a water (so four ligands<br>&gt;&gt; per Fe) and there remains un-modeled density in the iterative build<br>&gt;&gt; comp OMIT map used for modeling (because resolution is 2.9A and adding<br>&gt;&gt; more water (which is my best guess, given what truncated structures at<br>&gt;&gt; higher resolution show coordinating the Fe) does nothing to the Rf).<br>&gt;&gt; I am working with an .edits file generated by<br>&gt;&gt; phenix.metal_coordination. After some experimentation, I&#39;ve left the<br>&gt;&gt; sigma values (for Fe-O and Fe-N) at default values, and added a<br>&gt;&gt; restraint for Fe-O (water), using an ideal distance of 2.3 and a sigma<br>&gt;&gt; value of 0.1.<br>&gt;&gt;<br>&gt;&gt; Emily.<br>&gt;&gt; _______________________________________________<br>&gt;&gt; phenixbb mailing list<br>&gt;&gt; <a href="mailto:phenixbb@phenix-online.org">phenixbb@phenix-online.org</a><br>&gt;&gt; <a href="http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb">http://phenix-online.org/mailman/listinfo/phenixbb</a><br>&gt;&gt; Unsubscribe: <a href="mailto:phenixbb-leave@phenix-online.org">phenixbb-leave@phenix-online.org</a><br>&gt;&gt;<br>&gt;<br></div></div>